第一章 蛋白质的结构与功能：蛋白质是生物大分子，组成的元素主要为碳、氢、氧、氮和硫。有些蛋白质还含有少量的磷和金属元素。人体内组成蛋白质的氨基酸为L-α－氨基酸，共20种。根据其侧链的结构和理化性质可分为四类：1.非极性脂肪族氨基酸2.极性中性氨基酸3.芳香族氨基酸 4.酸性氨基酸5.碱性氨基酸。氨基酸有两性解离的特性，在某一pH值溶液中，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势相等时，呈电中性，此时溶液的pH值称为氨基酸的等电点。根据色氨酸和酪氨酸在280nm波长处有最大吸收峰的性质以及绝大多数蛋白质都含有色氨酸和酪氨酸，可以定量测定溶液中蛋白质含量。氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。氨基酸通过肽键相连，少于10个氨基酸的肽链称寡肽，多于10个的称为多肽。体内有许多生物活性肽，如谷胱甘肽，在体内起着还原剂等作用。体内还有许多发挥激素或神经递质作用的多肽。蛋白质分子中的氨基酸自N端向C端的排列顺序称为蛋白质的一级结构。参与一级结构组成的化学键为肽键。有些蛋白质的一级结构还包括二硫键。蛋白质一级结构是高级结构的基础，但不是唯一决定因素。维系二级结构的稳定主要靠氢键。蛋白质的二级结构指肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及到氨基酸残基侧链的构象。肽单元是由6个原子（Cα1，，C，O,N,H,和Cα2）所组成的一个平面。肽键具有一定程度的双键性能，不能自由旋转，但Cα分别相连的两个键可旋转，因此相邻的两个肽单元可随Cα所连两个单键的旋转而形成相对的空间位置关系。蛋白质的二级结构主要有α－螺旋、β－折叠、β－转角和无规则卷曲。α－螺旋为右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm，氨基酸侧链伸向螺旋外侧。在β－折叠结构中，多肽链充分伸展，每个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿状结构。氨基酸残基侧链交替位于锯齿状结构的上下方。β－转角常发生于肽链180度回折时，第二个氨基酸残基常为脯氨酸。无规则卷曲，用来阐述没有确定规律的那部分结构。在许多蛋白质中，有两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互靠近，形成一个特殊的空间构象，发挥一定的生物学功能，称模体。例如锌指结构。三级结构是指多肽链主链和侧链的全部原子的空间排布位置。三级结构的稳定性靠次级键。一些蛋白质的三级结构可形成数个结构域，各结构域都有特殊功能，且相互并不影响。分子伴侣是一类保守的蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域的正确折叠。在体内许多蛋白质分子由两条以上多肽链组成，每条多肽链都有完整的三级结构，称亚基。四级结构指蛋白质亚基之间靠次级键维持稳定，但并非所有的蛋白质都有四级结构。单独的亚基没有生物学功能。一级结构相似的蛋白质其空间构象也相似。若蛋白质一级结构发生改变则影响其正常功能，由此引发分子病。例如镰刀状红细胞贫血。蛋白质的空间构象和功能有着密切的关系。Hb的亚基与O2结合可引起另一个亚基构象变化，使之更易与氧结合，所以Hb的氧解离曲线呈S型。这种通过影响蛋白质的空间构象达到改变生物学活性的方式称为变构效应。蛋白质有五点主要理化性质，两性解离、胶体性质、变性沉淀凝固、紫外吸收及呈色反应。蛋白质除C、N末端有可解离的氨基和羧基外，在氨基酸残基侧链中也有可解离成带正、负电荷的基团。所以有两性解离的特点。蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子形成水化膜。当蛋白质所处溶液的pH值不等于pI时，同种蛋白质表面带相同电荷，两个因素促使蛋白质胶体稳定。当外界理化因素改变时，会引起蛋白质特定的空间构象改变，从而使其理化性质改变和生物学活性丧失，称变性。当蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复蛋白质原有的构象和功能，称复性。蛋白质从溶液中析出称蛋白质沉淀。变性的蛋白质易于沉淀，但并不一定沉淀，如变性的蛋白质可溶于过酸或过碱中。有时蛋白质发生沉淀但并不一定变性，如盐析。将变性的蛋白质加热可得到坚固的凝块称凝固。蛋白质的呈色反应有两个即双缩脲反应和茚三酮反应，双缩脲反应指含两个或两个以上肽键的化合物在碱性条件下与铜离子络合生成紫红色的络合物，且颜色的深浅和肽键的多少成正比，可来检测蛋白质的解离程度。蛋白质的分离纯化的方法主要有五种：一是透析和超滤，蛋白质分子量较大可将其与小分子化合物分离。丙酮作为一种有机溶剂可以使蛋白质沉淀，为避免变性必须在0～4℃低温下进行，并在沉淀后立即分离。盐析是利用中性盐将蛋白质表面电荷中和并破坏水化膜，使蛋白质从溶液中析出。用不同量的中性盐将水化膜致密程度不同、表面电荷数不同的蛋白质析出称分段盐析。免疫沉淀是利用抗原抗体的强亲和力将蛋白质从混合溶液中分离。电泳是带电离子在电场中泳动。不同种的蛋白质在同一电场中1.1蛋白质的分子组成:1、知道蛋白质的基本功能；记忆蛋白质的元素组成及特点。 2、背诵氨基酸的分类；准确记忆芳香族氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸的种类；准确记忆氨基酸的理化性质，并应用相应理论知识解决相应问题，测试题正确率达90%以上。 3、准确背诵肽、肽键的概念，记忆谷胱甘肽的结构特点和功能。[单选题]
1.2蛋白质的分子结构:1、准确复述一级结构、二级结构的概念以及维持它们稳定的化学键；背诵肽单元的概念；记忆二级结构的四种类型以及它们的特点；背诵模体的概念；能够理解氨基酸侧链影响二级结构的含义。 2、准确复述三级、四级结构的概念以及维持稳定的力量；记忆结构域、分子伴侣以及亚基的概念。
1.3结构与功能的关系:本节只要介绍了蛋白质的结构与功能的关系。
1.4蛋白质的理化性质:背诵等电点的概念，并会应用等电点知识分析并解决实际问题；能够应用蛋白质胶体性质的原理，说明沉淀蛋白质的方法；准确记忆沉淀、变性以及凝固的概念，深入理解三者之间的关系；搞清蛋白质具有紫外吸收性质的原因。
1.5蛋白质的分离纯化:背诵蛋白质分离纯化的方法以及每种方法的原理，能够根据蛋白质的理化性质，选择正确的方法分离纯化蛋白质。
1.1蛋白质的分子组成:1、知道蛋白质的基本功能；记忆蛋白质的元素组成及特点。 2、背诵氨基酸的分类；准确记忆芳香族氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸的种类；准确记忆氨基酸的理化性质，并应用相应理论知识解决相应问题，测试题正确率达90%以上。 3、准确背诵肽、肽键的概念，记忆谷胱甘肽的结构特点和功能。
1.2蛋白质的分子结构:1、准确复述一级结构、二级结构的概念以及维持它们稳定的化学键；背诵肽单元的概念；记忆二级结构的四种类型以及它们的特点；背诵模体的概念；能够理解氨基酸侧链影响二级结构的含义。 2、准确复述三级、四级结构的概念以及维持稳定的力量；记忆结构域、分子伴侣以及亚基的概念。
1.3结构与功能的关系:本节只要介绍了蛋白质的结构与功能的关系。
1.4蛋白质的理化性质:背诵等电点的概念，并会应用等电点知识分析并解决实际问题；能够应用蛋白质胶体性质的原理，说明沉淀蛋白质的方法；准确记忆沉淀、变性以及凝固的概念，深入理解三者之间的关系；搞清蛋白质具有紫外吸收性质的原因。
1.5蛋白质的分离纯化:背诵蛋白质分离纯化的方法以及每种方法的原理，能够根据蛋白质的理化性质，选择正确的方法分离纯化蛋白质。
已知某样品中含氮量为10 g/L，则蛋白质的浓度大约是
选项:[52.5g/l, 72.5g/l, 57.5g/l, 62.5g/l, 67.5g/l]
[单选题]下列有关肽键叙述错误的是
选项:[肽键长度比C-N单键短, 肽键所连四个原子同处一平面 , 与二硫键同属一级结构内容, 可旋转形成β-折叠, 有部分双键性质]
[单选题]
多肽链中主链骨架组成
选项:[－CNHOCNHOCNHO－, －CNOHCNOHCNOH－, －CHNOCHNOCHNO－, －CONHCONHCONH－, －CHONCHONCHON－]
[单选题]二级结构错误描述是
选项:[二级结构仅指主链的空间构象, 其形成受侧链影响, 局部或某一段肽链有规则的重复构象, 整条多肽链全部氨基酸的空间位置, 无规则卷曲也属二级结构范畴]
[单选题]
常出现在肽链β－转角中的氨基酸是
选项:[脯氨酸, 谷氨酸, 丝氨酸, 甲硫氨酸, 半胱氨酸]
[单选题]关于蛋白质三级结构叙述错误的是
选项:[三级结构的稳定性主要由次级键维系, 亲水基团多位于三级结构表面, 疏水作用属于次级键, 具有三级结构的多肽链均有生物学活性, 结构域属于三级结构]
[单选题]关于四级结构描述正确的是
选项:[既无游离－NH2 又无游离－COOH, 有两条或两条以上多肽链组成, 每条多肽链均有独立的生物学活性, 亚基的种类相同而数目不同, 两个具有三级结构的多肽链进一步折叠盘旋而成]
[单选题]
关于分子病论述正确的是
选项:[是蛋白质构象疾病之一, 主要是空间构象异常, 镰刀状红细胞贫血的病人Hb中β链第6位氨基酸由谷氨酸变为缬氨酸, 主要是二级结构异常 , 主要是四级结构异常]
[单选题]
关于Hb的描述正确的是
选项:[含铁的单亚基球蛋白, 氧解离曲线是S形, 不属于变构蛋白, 可与一个氧分子可逆结合 , 功能与Mb蛋白完全相同]
[单选题]
人体血浆蛋白质的pI大多是5.0左右，在血液中存在形式是
选项:[兼性离子, 带负电荷, 疏水分子, 非极性离子, 带正电荷]
