第三章 酶：酶（enzyme）是由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应的最主要的催化剂。酶的分子结构与功能：单体酶是仅具有三级结构的酶；寡聚酶是由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶；而多酶体系是由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。酶按分子组成分为单纯酶和结合酶。单纯酶仅由多肽链构成，结合酶则由蛋白质部分的酶蛋白和非蛋白部分的辅助因子构成。其中辅助因子一般为金属离子或小分子有机化合物。酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，全酶具有催化活性。单纯的酶蛋白或辅助因子不具有催化活性。金属离子是最多见的辅助因子，酶蛋白与金属离子结合紧密的酶称为金属酶，结合不紧密的酶叫做金属激活酶。小分子有机化合物是含有维生素或维生素类物质，在反应中起传递电子，质子或基团的作用。根据与酶蛋白结合的紧密程度不同，把辅助因子分为两类，辅酶和辅基。与酶蛋白结合疏松的叫辅酶，而与酶蛋白结合紧密的叫辅基。酶分子中氨基酸残基的侧链具有不同的化学基团。其中一些与酶活性密切相关的化学基团叫作酶的必需基团。这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异的结合并将底物转化为产物。这一区域称为酶的活性中心（active center）或活性部位（active site）。辅酶或辅基参与酶活性中心的组成。酶活性中心的必需基团分两类：结合基团结合底物与辅酶，使之与酶形成复合物；催化基团影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应将其转变成产物。活性中心内的必需基团可同时具有这两方面的功能。还有一些必需基团虽然不参加活性中心的组成，但却为维持酶活性中心应有的空间构象所必需，这些基团是酶活性中心外的必需基团。同工酶是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶。存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它在代谢调节上起着重要作用。临床上，当某组织发生疾病时，可能有某种特殊的同工酶释放出来，同工酶的改变有助于对疾病的诊断。酶促反应的特点与机制：酶与一般催化剂一样，在化学反应前后都没有质和量的改变，它们只能催化热力学上允许的化学反应，只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数，都可降低反应的活化能。酶促反应又具有特殊的性质与反应机制： 一、具有极高的效率：酶通过其特有的作用机制，比一般催化剂更有效的降低反应的活化能，使底物只需较少的能量便可进入活化状态。二、具有高度的特异性 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物，酶的这种特性称为酶的特异性或专一性（specificity）。根据对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性分为三种：1.绝对特异性 2.相对特异性 3.立体异构特异性。三、酶促反应具有可调节性；酶促反应受多种因素的调控，包括对酶生成与降解的调节、酶催化效力的调节和通过改变底物浓度对酶进行调节。四、酶具有不稳定性。酶促反应的机制：酶通过促进底物形成过渡态，降低反应活化能在发挥催化作用。1.酶与底物必须通过结构的相互诱导，相互变形，相互适应而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导与契合假说。2.邻近效应与定向排列。3.表面效应。4.多元催化。酶促反应动力学影响酶促反应速度的因素包括酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。底物浓度对反应速度的影响：其他因素不变，底物浓度的变化对反应速度作图呈矩形双曲线。底物浓度很低时，反应速度与底物浓度呈正比；底物浓度再增加，反应速度的增加趋缓；当底物浓度达某一值后，反应速度达最大，反应速度不再增加。１．米-曼氏方程：解释底物浓度和反应速度关系的最合理学说是中间产物学说。根据此学说得出了反应速度与底物浓度关系的数学方程式。即米氏方程: , Vmax为最大反应速度， Km为米氏常数，其值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。2．Km值和Vmax值的测定：可利用林-贝氏双倒数作图法准确的测得Km值和Vmax值。 酶浓度对反应速度的影响：当[S]>>[E] ，使酶达饱和时，反应速度与酶浓度的变化近似成正比关系。温度对反应速度的影响；酶是生物催化剂，温度对酶促反应速度的影响是双重的，一方面升高温度可加快酶促反应速度，但同时也增加了酶变性的机会。酶的活性随温度的下降而降低，但低温一般不使酶破坏，温度回升，酶又可恢复活性。酶促反应速度最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度（optimum temperature）。温度不是酶的特异性常数。PH对酶促反应速度的影响：酶分子中的许多极性基团，在不同的pH条件下解离状态不同，所带电荷的种类和数量也各不相同，酶活性中心的某些必需基团往往仅在某一解离状3.1酶的分子结构与功能:1、准确背诵单体酶和寡聚酶、多酶体系和多功能酶、单纯酶和结合酶、全酶、辅酶和辅基的基本概念，记忆小分子化合物和金属离子作为辅酶或辅基的功能。 2、准确背诵活性中心、必需基团、活性中心内必需基团和活性中心外必需基团的概念，深入理解各功能基团在酶催化过程中的作用。 3、准确背诵同工酶的概念，能够以乳酸脱氢酶和肌酸激酶同工酶谱为例，阐明同工酶在临床上的应用。 4、测试题正确率在85%以上。[多选题]关于酶的叙述哪些是正确的
3.2酶促反应特点:背诵酶促反应的四个特点，能够举例说明绝对专一性和相对专一性的区别。
3.3酶促反应动力学:1、能够定性描述[S]对酶促反应速度的影响，正确率达100%；背诵km、Vmax和酶的转换数的概念和意义，记住米曼氏方程；能够看懂米曼氏方程的推导过程。 2、知道最适温度、最始pH值。 3、背诵不可逆抑制的定义，准确描述抑制剂和变性挤的区别，能够举例说明不可逆抑制的作用机制。 4、准确记忆竞争性抑制的三个特点。 5、准确记忆非竞争抑制的三个特点。 6、准确记忆反竞争性抑制的三个特点。 7、测试题正确率达到85%以上。
3.4酶的调节:准备记忆别构调节、共加化学修饰调节的概念，背诵酶原激活的生理意义。
3.1酶的分子结构与功能:1、准确背诵单体酶和寡聚酶、多酶体系和多功能酶、单纯酶和结合酶、全酶、辅酶和辅基的基本概念，记忆小分子化合物和金属离子作为辅酶或辅基的功能。 2、准确背诵活性中心、必需基团、活性中心内必需基团和活性中心外必需基团的概念，深入理解各功能基团在酶催化过程中的作用。 3、准确背诵同工酶的概念，能够以乳酸脱氢酶和肌酸激酶同工酶谱为例，阐明同工酶在临床上的应用。 4、测试题正确率在85%以上。
3.2酶促反应特点:背诵酶促反应的四个特点，能够举例说明绝对专一性和相对专一性的区别。
3.3酶促反应动力学:1、能够定性描述[S]对酶促反应速度的影响，正确率达100%；背诵km、Vmax和酶的转换数的概念和意义，记住米曼氏方程；能够看懂米曼氏方程的推导过程。 2、知道最适温度、最始pH值。 3、背诵不可逆抑制的定义，准确描述抑制剂和变性挤的区别，能够举例说明不可逆抑制的作用机制。 4、准确记忆竞争性抑制的三个特点。 5、准确记忆非竞争抑制的三个特点。 6、准确记忆反竞争性抑制的三个特点。 7、测试题正确率达到85%以上。
3.4酶的调节:准备记忆别构调节、共加化学修饰调节的概念，背诵酶原激活的生理意义。
所有的酶都是催化剂
酶能加速反应速度，不改变平衡点
大多数酶是蛋白质
酶可以降低反应活化能
所有的酶都需要辅酶
答案：大多数酶是蛋白质所有的酶都是催化剂酶能加速反应速度，不改变平衡点酶可以降低反应活化能
[多选题]证明大多数酶是蛋白质的证据是
有和蛋白质一致的颜色反应
可使蛋白质变性的因素，也使酶变性
在260nm处有吸收峰
可被蛋白酶水解
水解产物是氨基酸[多选题]酶蛋白与辅酶(辅基)的关系有
只有全酶才有活性
酶蛋白决定特异性
所有的酶都需要辅酶
辅酶决定反应的种类和性质
不同的酶可有相同的辅酶(辅基)[多选题]酶的辅助因子可以是
金属离子
维生素
某些小分子有机化合物
一碳单位
各种有机和无机化合物[多选题]能有效地保护巯基酶活性， 防止其被氧化的物质是
维生素E
还原型谷胱甘肽
氧化型谷胱甘肽
同型半胱氨酸
维生素C[单选题]对酶的可逆性抑制剂的描述，哪项是正确的
抑制剂与酶是非共价键结合
抑制剂与酶是共价键相结合
可逆性抑制剂即指竞争性抑制
使酶变性失活的抑制剂
抑制剂与酶结合后用透析等物理方法不能解除抑制 [单选题]下列哪种辅酶中不含维生素
NAD+
CoQ
CoASH
FAD
FMN[单选题]下列哪一项不是Km值的意义?
比较Km值可以估计不同酶促反应速度
Km值是酶的特征性常数，可用于鉴定不同的酶
Km值可以预见系列反应中哪一步是限速反应
Km值可以表示酶与底物之间的亲和力，Km值越小、亲和力越大
用Km值可以选择酶的最适底物[单选题]一个简单的酶促反应，当［S］<
底物浓度与反应速度成正比
反应速度难以测定
增加酶浓度，反应速度显著变大
反应速度最大
［S］增加，Km值也随之变大[单选题]同工酶的特点是：
多酶体系中酶组分的统称
催化同一底物起不同反应的酶的总称
催化作用、分子组成及理化性质均相同，但组织分布不同的一组酶
催化作用相同，但分子结构和理化性质不同的一组酶
催化的反应及分子组成相同，但辅酶不同的一组酶
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